植物非特异性磷脂酶C的研究进展

总结。

1 NPC的结构特点

早期研究认为，植物NPC基因与其他已知的植物磷脂酶基因家族成员没有任何关系，随着研究的不断深入，多序列比对分析结果发现，拟南芥NPC与结核分支杆菌的PLC同源性相近，并且具有3个相似的结构域[11]。高等植物的基因组通常包含几个基因编码家族，NPCs蛋白一般是由510～540个氨基酸残基组成。NPC蛋白含有1个主要的磷酸酯酶域，具有典型的酯酶活性（图1）。NPC蛋白不像其他植物脂质信号转导蛋白一样含有C2、XY、EF、PH、PX、ENTH、FYVE等结构域。多数植物的NPCs蛋白在N端都含有1个信号肽，信号肽后面接着是1个短的可变区域和1个包含ENRSFDxxxG序列的高度保守结构域，这个保守区域在磷脂酸结构域的开头部位。但是这个D端的信号肽在拟南芥NPC3、NPC4和NPC5蛋白中并未发现。TxPNR和DExxGxxDHV 2个不变的结构域在NPC蛋白的中间部位，在磷脂酸结构域的尾部有1个GxRVPxxxxxP结构域。在蛋白质C端的50～100个氨基酸序列是NPC序列最分散的部分，不同的NPC亚族具有不同的长度和保守序列。这部分序列通过与其他蛋白相互作用和确定蛋白质的位置，使得不同的NPC亚型具有不同的功能[11]（图1）。

分析拟南芥AtNPC2蛋白的3D模型发现，它和土拉杆菌的酸性磷酸酶（AcpA）结构类似。植物PC-PLC的蛋白骨架是由β折叠和若干α螺旋组成的内涵蛋白构成（图2）。研究发现，构成土拉细菌AcpA活性部位的大多数氨基酸残基都是保守的，包括与未识别的金属阳离子结合的位点[13]。

AtNPC2蛋白预测模型发现，可变的C端包含1个帽子结构，这个结构保护了蛋白的活性中心，使得蛋白不能直接参与催化反应。这一发现与NPC蛋白序列分析结果一致。同时还发现，植物NPCs的活性位点形成了1个带强烈负电荷的口袋结构，该结构可能与磷脂基质的结合有关[13]。

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